Nowa metoda izolowania nieidentycznych podjednostek białkowych ludzkiej ?-lipoproteiny

Ludzkie lipoproteiny alfa (? LP) całkowicie pozbawiono lipidów przez filtrację żelową na Sephadex LH-20 w środowisku 2 butanolu: kwas octowy: H20, 4: 1: 5. Powstałe białko alfa (P) wykazywało dwa główne prążki, oznaczone jako C i D, na elektroforezie w żelu akryloamidowym w 5,0 M moczniku przy pH 8,8 lub 4,0. Pokazano, że mniejsze prążki oznaczone A i B, również obecne, są agregatami C, które tworzą się, gdy są one liofilizowane. Komponenty C i D wyizolowano w czystej postaci z P (otrzymanego przez chromatografię LH-20 z LP) przez filtrację żelową tego białka na Sephadex G-200 w środowisku 1,0 N kwasu octowego: składnik C powstał z współczynnik podziału (Kd) równy 0,4, oraz składnik D o współczynniku 0,7. Z każdego 100 mg P, wyizolowano 68 mg C i 22 mg D. Otrzymano również 3 mg mniejszej frakcji z Kd 0,1, zawierającej składniki A i B, jak również C. D, ale nie C, reaguje z króliczą antyserum na ludzką LP. C i D różnią się zasadniczo zawartością argininy, histydyny, a-cystyny, izoleucyny i tryptofanu.

Czytaj więcej artykułów medycznych...