Miejsce nasycenia o wysokim powinowactwie do kompleksów transkobalaminy II-witaminy B12 w preparatach błony łożyska ludzkiego.

Opracowano badania oceniające wiązanie wiązania witaminy B12 z błoną komórkową z łożyska ludzkiego. Kompleks transkobalaminy II-witaminy B12 (TCII-B12), który ma znacznie większe powinowactwo do błon niż sama witamina B12, wiąże się z pojedynczym nasycalnym miejscem wiązania z przybliżoną Ka = 7,2 mM-1. Wiązanie wymaga dwuwartościowego kationu i jest zależne od temperatury. Wolne TCII może konkurować z TCII-B12 dla miejsca wiązania, ale ma nieco mniej powinowactwa niż TCII-B12. Szczur TCII-B12 ma stałą powinowactwa, która jest mniejsza niż jedna piąta od ludzkiego TCII-B12; ludzkie TCI-B12, bydlęce TCII-B12, wewnętrzny czynnik-B12 (IF-B12) i ludzki IF-B12 nie wiążą się z błonami. Wstępna obróbka membran za pomocą trypsyny powoduje wyraźne zmniejszenie późniejszego wiązania; to sugeruje, że miejsce wiązania obejmuje względnie eksponowane białko błonowe. Te dane sugerują, że specyficzny receptor powierzchniowy komórki dla kompleksu TCII-B12 występuje w łożysku. Ten receptor TCII-B12 można solubilizować za pomocą Triton X-100.

Czytaj więcej artykułów medycznych...