Konserwowane cytoplazmatyczne reszty tyrozynowe podjednostki gamma są wymagane w przypadku sygnału fagocytarnego, w którym pośredniczy Fc gamma RIIIA.

Receptory Fc dla immunoglobulin znajdują się na wielu komórkach i są ważne w obronie gospodarza. Transfekowaliśmy Fc gamma RIIIA, obecną na makrofagach i komórkach naturalnych zabójców (NK), w komórkach COS-1, aby zbadać ich rolę w fagocytozie i mobilizacji wapnia przy braku innych receptorów Fc gamma. Ludzką Fc gamma RIIIA-alfa (CD16) kotransfekowano z powiązanymi łańcuchami, Fc gamma RIIIA gamma lub zeta. Zaobserwowano, że zarówno gamma jak i zeta indukują sygnał fagocytujący, ale gamma był co najmniej sześciokrotnie skuteczniejszy niż zeta. Konserwatywna substytucja fenyloalaniną jednej z dwóch cytoplazmatycznych reszt tyrozyny w łańcuchu gamma skutkowała wyraźnie zmniejszoną fagocytozą i mobilizacją wapnia. Tyrfostyna 23, inhibitor kinaz tyrozynowych, odwracalnie hamował fagocytozę. Ponadto, testy kinazy in vitro z dzikim typem i zmutowanymi łańcuchami gamma wykazały, że łańcuch gamma typu dzikiego, ale nie zmutowane łańcuchy gamma, jest fosforylowany. Te wyniki sugerują, że cytoplazmatyczne reszty tyrozyny i fosforylacja tyrozyny są wymagane do Fc gamma RIIIA do pośredniczenia w dwóch zdarzeniach transdukcji sygnału: fagocytozie i mobilizacji wapnia.

Czytaj więcej artykułów medycznych...